jueves, 10 de julio de 2008

Estructuras De Las Proteínas


La estructura de la proteína es la manera en como se organiza para adquirir cierta forma, y viene definida por cuatro niveles, donde cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Presentando una disposición característica en condiciones ambientales, se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función (desnaturalización).

ESTRUCTURA PRIMARIA
Este constituido tanto por el número y la variedad de aa. que entran en su composición, es decir, nos indica que aas. componen la cadena polipeptídica y el orden o secuencia en que se encuentran a lo largo de esta, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa.
En definitiva, es la estructura primaria es la que determina cual será la secundaria y por tanto la terciaria.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Este nivel se refiere a la relación espacial que guarda un aa con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica, es decir, la secuencia de aa en el espacio; pues en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de este se mantienen extendida, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte.
Las alfa-hélices aparecen en rojo.Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a (alfa)-hélice.
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrogeno entre el -C=O de un aa y el -NH- del cuarto aa que le sigue. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.


2.- La conformación beta.
En esta estructura los aa no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, llamada disposición en lámina plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Este tipo de estructura informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre si misma originando una conformación globular, es decir, es como la relación espacial que guardan entre si las diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. Además, este tipo de conformación facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aas.
Apareciendo varios tipos de enlaces:
1.- El puente disulfuro entre los radicales de aa que tiene azufre.
2.- Los puentes de hidrogeno.

3.- Los puentes eléctricos.
4.- Las interacciones hifrofóbas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

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